Eigenschaften von Proteinen

Bisexuell
Proteine ​​sind Polymerverbindungen, die über Peptidbindungen aus Aminosäuren bestehen. In Proteinmolekülen gibt es Aminogruppen und Carboxylgruppen. Daher sind Proteine ​​ähnlich wie Aminosäuren auch amphoter.
Hydrolysereaktion
Proteine ​​werden unter Einwirkung von Säuren, Basen oder Enzymen hydrolysiert, passieren Peptide und erhalten schließlich verschiedene Aminosäuren.
Bei der Proteinhydrolyse muss der „Bruchpunkt“ der Bindung in der Struktur identifiziert werden und die Peptidbindung wird bei der Hydrolyse teilweise oder vollständig aufgebrochen.
Kolloidale Eigenschaften
Einige Proteine ​​können in Wasser aufgelöst werden (z. B. Eiweiß kann in Wasser aufgelöst werden), um eine Lösung zu bilden.
Wenn der Moleküldurchmesser des Proteins die Größe kolloidaler Partikel (10-9~10-7m) erreicht, hat das Protein kolloidale Eigenschaften.
Niederschlag
Grund: Durch Zugabe hoher Konzentrationen neutraler Salze, Zugabe organischer Lösungsmittel, Zugabe von Schwermetallen, Zugabe von Alkaloiden oder Säuren kann eine geringe Menge Salze (wie Ammoniumsulfat, Natriumsulfat etc.) die Auflösung von Proteinen fördern. Wird der wässrigen Proteinlösung eine konzentrierte anorganische Salzlösung zugesetzt, kann die Löslichkeit des Proteins verringert werden und es kann aus der Lösung ausgefällt werden, was als Aussalzen bezeichnet wird.
Auf diese Weise kann das gesalzene Protein weiterhin in Wasser gelöst werden, ohne die Eigenschaften des ursprünglichen Proteins zu beeinträchtigen, sodass das Aussalzen ein reversibler Vorgang ist. Unter Ausnutzung dieser Eigenschaft können Proteine ​​durch fraktioniertes Aussalzen abgetrennt und gereinigt werden.
Denaturierung
Unter Einwirkung von Hitze, Säure, Alkali, Schwermetallsalzen, ultravioletten Strahlen usw. verändern Proteine ​​ihre Eigenschaften und kondensieren. Diese Gerinnung ist irreversibel und die ursprünglichen Proteine ​​können nicht mehr wiederhergestellt werden. Diese Veränderung des Proteins wird Denaturierung genannt. Nach der Denaturierung des Proteins nehmen die UV-Absorption, die chemische Aktivität und die Viskosität zu, wodurch die Hydrolyse erleichtert wird, die Löslichkeit jedoch abnimmt.
Nach der Proteindenaturierung verlieren sie ihre ursprüngliche Löslichkeit und verlieren ihre physiologische Rolle. Daher ist die Denaturierung und Koagulation von Proteinen ein irreversibler Prozess.