Protein ist ein Biopolymer, das aus Aminosäuren als Grundeinheit besteht.

Die Abfolge der Aminosäuren auf Proteinmolekülen und die daraus resultierende dreidimensionale Struktur machen die Vielfalt der Proteinstrukturen aus. Proteine ​​haben Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen und die Struktur der Proteinmoleküle bestimmt ihre Funktion.
Primärstruktur: Die Reihenfolge, in der Aminosäurereste in der Proteinpeptidkette angeordnet sind, wird als Primärstruktur des Proteins bezeichnet, und jedes Protein hat eine unabhängige und exakte Aminosäuresequenz. Peptidbindungen sind die wichtigsten chemischen Bindungen, die Aminosäurereste in Primärstrukturen verbinden, und einige Proteine ​​umfassen auch Disulfidbindungen.
Sekundärstruktur: Die Peptidkette im Proteinmolekül ist keine gerade Kette, sondern gekräuselt (z. B. -helikale Struktur) oder gefaltet (z. B. -gefaltete Struktur), um nach bestimmten Regeln eine spezifische räumliche Struktur zu bilden, die die Sekundärstruktur von darstellt Proteine. Die Sekundärstruktur von Proteinen wird hauptsächlich durch die Wasserstoffbrückenbindungen erreicht, die zwischen Wasserstoffatomen an den Aminosäureresten Imino (-NH-) und Sauerstoffatomen an Carbonylgruppen in der Peptidkette gebildet werden. Die Sekundärstruktur hat die Form einer Helix, einer Falte, einer Ecke und eines Ω-Rings. Unter ihnen ist die -Helix eine häufige Sekundärstruktur, und die meisten von ihnen sind rechtsdrehende Spiralen. -Faltung ist eine Polypeptidkette, die eine gezackte Blattstruktur bildet. -Ecken und Ω-Schleifen kommen in globulären Proteinen vor.
Tertiärstruktur: Auf Basis der Sekundärstruktur bildet die Peptidkette entsprechend einer bestimmten räumlichen Struktur auch weiter eine komplexere Tertiärstruktur. Durch diese Struktur sorgen Myoglobin, Hämoglobin usw. dafür, dass die Löcher auf seiner Oberfläche nur ein Hämmolekül enthalten. Zu den Kräften, die die Tertiärstruktur globulärer Proteine ​​aufrechterhalten, gehören Salzbindungen, Wasserstoffbrückenbindungen, hydrophobe Effekte und Van-der-Waals-Kräfte, die zusammenfassend als Sekundärbindungen bezeichnet werden. Darüber hinaus spielen Disulfidbrücken auch eine wichtige Rolle bei der Stabilisierung der räumlichen Struktur bestimmter Proteine.
Quartärstruktur: Die aus den Polypeptidketten mit Tertiärstruktur gebildete Aggregatstruktur wird als Quartärstruktur des Proteins bezeichnet. Hämoglobin besteht beispielsweise aus 4 Polypeptidketten mit Tertiärstruktur, von denen zwei -Ketten und die anderen beiden -Ketten sind, und seine Quartärstruktur ähnelt der Form eines Ellipsoids.
Verbindungsmethode